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β-lattamasi B3

La degradazione enzimatica (da parte di β-lattamasi) è il più comune tra i meccanismi di resistenza agli antibiotici β-lattamici. L’evoluzione dei determinanti genici delle β-lattamasi è iniziata molto prima che questa classe di antibiotici venisse introdotta nella pratica clinica, presumibilmente sotto la pressione selettiva di composti b-lattamici naturali prodotti in diversi ecosistemi microbici. Recentemente (nella scala temporale dell’evoluzione) il largo uso dei β-lattamici ha applicato una forte selezione che ha favorito il diffondersi e l’evolversi di determinanti genici di questo tipo. Tra le β-lattamasi conosciute, solo alcune oxacillinasi e, soprattutto, le Metallo-beta-lattamasi (MBL) sono in grado di degradare i carbapenemi; le MBL corrispondono alla classe “B” (B1, B2, B3); la β-lattamasi New Delhi (NDM-1), scoperta di recente, è anch’essa un metallo-enzima. La maggior parte del metallo-β-lattamasi è codificata da geni cromosomici in specie batteriche principalmente ambientali. E' molto probabile, dunque, che sia i geni ancestrali, ancora sconosciuti, delle MBL sia l'origine degli elementi mobili di recente apparsi in batteri Gram-negativi isolati in ambienti clinici, vadano cercati nel microbiota ambientale. Gli studi in questo campo sono stati focalizzati sulla classe B (B3) e hanno avuto inizio con la scoperta e la caratterizzazione dell'enzima THIN-B di Janthinobacterium lividum, cui ha fatto seguito la caratterizzazione post-genomica dell'enzima CAU-1, di Caulobacter crescentus. Nel 2011 è stata descritta una nuova metallo-β-lattamasi B3 (POM-1) nella specie di nuova definizione Pseudomonas otitidis, isolata dall'ambiente e da campioni clinici.